{"id":2672,"date":"2025-07-25T15:11:55","date_gmt":"2025-07-25T15:11:55","guid":{"rendered":"https:\/\/proteo.ca\/?p=2672"},"modified":"2025-07-25T15:12:42","modified_gmt":"2025-07-25T15:12:42","slug":"quel-est-le-lien-entre-lalzheimer-et-le-diabete-de-type-ii","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/proteo.ca\/en\/quel-est-le-lien-entre-lalzheimer-et-le-diabete-de-type-ii\/","title":{"rendered":"Quel est le lien entre l\u2019Alzheimer et le diab\u00e8te de type II ?"},"content":{"rendered":"<p>Ah la maladie d\u2019Alzheimer, qui n\u2019en a pas peur\u00a0? Une maladie sournoise qui retire tranquillement l\u2019ind\u00e9pendance et les souvenirs qui affectait environ <a href=\"https:\/\/pubmed.ncbi.nlm.nih.gov\/33643025\/\">50 millions de personnes en 2016<\/a>. On conna\u00eet tous quelqu\u2019un qui en a \u00e9t\u00e9 victime. On a l\u2019impression d\u2019\u00eatre impuissant face \u00e0 cette pathologie, de ne pas savoir comment la pr\u00e9venir, sauf peut-\u00eatre d\u2019avoir de saines habitudes de vie,\u00a0la m\u00eame recommandation que pour pr\u00e9venir de nombreuses maladies, dont le diab\u00e8te de type II (DT2), qui retire les m\u00e9canismes permettant de m\u00e9taboliser le sucre. Mais malgr\u00e9 ces maladies aux sympt\u00f4mes si diff\u00e9rents, il peut \u00eatre surprenant d\u2019apprendre qu&#8217;il existe un lien entre les deux, la maladie d\u2019Alzheimer \u00e9tant m\u00eame parfois nomm\u00e9e <a href=\"https:\/\/pubmed.ncbi.nlm.nih.gov\/33643025\/\">diab\u00e8te de type III<\/a>. Quel est alors le lien ?<\/p>\n<p>Pour r\u00e9pondre \u00e0 cette question, il faut dans un premier temps plonger dans le m\u00e9canisme mol\u00e9culaire de ces 2 maladies. En effet, les deux sont caract\u00e9ris\u00e9es par la mort de certaines cellules ayant un r\u00f4le important\u00a0: les neurones dans le cas de la maladie d\u2019Alzheimer et les cellules \u03b2-pancr\u00e9atiques dans le cas du DT2. La mort de ces cellules est caus\u00e9e par un m\u00e9canisme mol\u00e9culaire bien particulier\u00a0: la formation de fibres amylo\u00efdes, des d\u00e9p\u00f4ts de prot\u00e9ines insolubles.<\/p>\n<figure id=\"attachment_2658\" aria-describedby=\"caption-attachment-2658\" style=\"width: 759px\" class=\"wp-caption aligncenter\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" class=\" wp-image-2658\" src=\"https:\/\/proteo.ca\/content\/uploads\/2025\/07\/frederique-berube-figure-1-300x81.png\" alt=\"\" width=\"759\" height=\"205\" srcset=\"https:\/\/proteo.ca\/content\/uploads\/2025\/07\/frederique-berube-figure-1-300x81.png 300w, https:\/\/proteo.ca\/content\/uploads\/2025\/07\/frederique-berube-figure-1-768x208.png 768w, https:\/\/proteo.ca\/content\/uploads\/2025\/07\/frederique-berube-figure-1-369x100.png 369w, https:\/\/proteo.ca\/content\/uploads\/2025\/07\/frederique-berube-figure-1-500x136.png 500w, https:\/\/proteo.ca\/content\/uploads\/2025\/07\/frederique-berube-figure-1.png 789w\" sizes=\"auto, (max-width: 759px) 100vw, 759px\" \/><figcaption id=\"caption-attachment-2658\" class=\"wp-caption-text\">Figure 1 : Impact de la pr\u00e9sence de fibre amylo\u00efdes dans le cerveau des patients atteints de la maladie d\u2019Alzheimer (gauche) et dans le pancr\u00e9as des patients atteints de diab\u00e8te de type II (droite). (Image adapt\u00e9e de <a href=\"https:\/\/dementiacare.com.my\/abc-of-dementia\/alzheimer-disease-dementia\/\">Dementia Care<\/a> et de <a href=\"https:\/\/pmc.ncbi.nlm.nih.gov\/articles\/instance\/2118021\/pdf\/527.pdf\">Opie, 1901<\/a>)<\/figcaption><\/figure>\n<p>Les fibres amylo\u00efdes peuvent \u00eatre tr\u00e8s int\u00e9ressantes pour certains organismes,\u00a0par exemple c\u2019est ce qui permet aux araign\u00e9es de faire leur toile. Par contre, chez l\u2019humain, elles sont associ\u00e9es \u00e0 diff\u00e9rentes maladies, dont l\u2019Alzheimer et le DT2. Concr\u00e8tement, la formation de fibres amylo\u00efdes est un m\u00e9canisme par lequel une prot\u00e9ine va passer d\u2019une conformation (structure 3D) vers une autre. Chez les prot\u00e9ines, c\u2019est leur conformation qui leur donner leur fonction, donc une prot\u00e9ine qui n\u2019a pas la bonne conformation n\u2019aura pas la bonne fonction et peut m\u00eame devenir toxique pour l\u2019organisme. Dans le cas de la formation de fibres amylo\u00efdes, le changement de conformation entraine des dommages aux cellules. Lors de ces changements, la prot\u00e9ine seule, dite monom\u00e9rique, va interagir avec d\u2019autres prot\u00e9ines monom\u00e9riques pour former un petit groupe de plusieurs unit\u00e9s monom\u00e9riques, nomm\u00e9 oligom\u00e8re. \u00c0 cause de ces oligom\u00e8res, la formation des fibres amylo\u00efdes peut commencer. Ce sont les oligom\u00e8res qui sont toxiques pour l\u2019organe et non les fibres amylo\u00efdes. Comme les oligom\u00e8res sont tr\u00e8s instables et tr\u00e8s dynamiques, il est presque impossible pour les scientifiques de comprendre comment ils se forment et surtout excessivement difficile de trouver une m\u00e9thode pour les pr\u00e9venir. C\u2019est la raison pour laquelle il y a tr\u00e8s peu de rem\u00e8de pour pr\u00e9venir les maladies provoqu\u00e9es par leur formation.<\/p>\n<figure id=\"attachment_2662\" aria-describedby=\"caption-attachment-2662\" style=\"width: 692px\" class=\"wp-caption aligncenter\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" class=\" wp-image-2662\" src=\"https:\/\/proteo.ca\/content\/uploads\/2025\/07\/frederique-berube-figure-2-300x236.png\" alt=\"\" width=\"692\" height=\"544\" srcset=\"https:\/\/proteo.ca\/content\/uploads\/2025\/07\/frederique-berube-figure-2-300x236.png 300w, https:\/\/proteo.ca\/content\/uploads\/2025\/07\/frederique-berube-figure-2-127x100.png 127w, https:\/\/proteo.ca\/content\/uploads\/2025\/07\/frederique-berube-figure-2-500x393.png 500w, https:\/\/proteo.ca\/content\/uploads\/2025\/07\/frederique-berube-figure-2.png 509w\" sizes=\"auto, (max-width: 692px) 100vw, 692px\" \/><figcaption id=\"caption-attachment-2662\" class=\"wp-caption-text\">Figure 2 : Formation toxique des fibres amylo\u00efdes en partant du monom\u00e8re vers l\u2019oligom\u00e8re puis les fibres. Ce sont les oligom\u00e8res surtout qui sont toxiques pour les organes et non les fibres. (Image adapt\u00e9e de <a href=\"https:\/\/pubmed.ncbi.nlm.nih.gov\/35501361\/\">T\u00f6rner et al., 2022<\/a>)<\/figcaption><\/figure>\n<p>Ainsi, dans la maladie d\u2019Alzheimer c\u2019est la petite prot\u00e9ine amylo\u00efde-\u03b2 qui change de conformation et dans le DT2 c\u2019est l\u2019amyline. Comme ces prot\u00e9ines changent de conformation dans un organe, l\u2019amylo\u00efde-\u03b2 dans le cerveau et l\u2019amyline dans le pancr\u00e9as, ces organes subiront des dommages. N\u00e9anmoins, si l\u2019amylo\u00efde-\u03b2 n\u2019a pas de r\u00f4le connu, l\u2019amyline signale entre autres la sati\u00e9t\u00e9, elle doit donc se rendre au cerveau pour jouer l\u2019un de ses r\u00f4les. De fait, il arrive que l\u2019amyline rencontre une fibre amylo\u00efde de l\u2019amylo\u00efde-\u03b2 et s\u2019y joigne ou encore qu\u2019elle commence\u00a0\u00e0 changer de conformation une fois au cerveau o\u00f9 elle entrainera avec elle le changement de conformation de l\u2019amylo\u00efde-\u03b2. Alors, les gens vivants avec le DT2 ont plus de chance de d\u00e9velopper la maladie d\u2019Alzheimer, ce qui fait du DT2 la premi\u00e8re cause de comorbidit\u00e9 de l\u2019Alzheimer. Les chercheurs travaillent sans rel\u00e2che afin de mieux comprendre les m\u00e9canismes mol\u00e9culaires responsables de la formation des fibres amylo\u00efdes. En attendant, pourquoi ne pas adopter des habitudes de vie saines ? Cela joue certainement un r\u00f4le dans la pr\u00e9vention de ces deux maladies, que vous savez maintenant li\u00e9es l&#8217;une \u00e0 l&#8217;autre.<\/p>\n<p>&nbsp;<\/p>\n<p>&nbsp;<\/p>\n<div class=\"wysiwyg-block\"><div class=\"row\"><div class=\"col-12 col-md wysiwyg-block-image-wrapper\"><img decoding=\"async\" src=\"https:\/\/proteo.ca\/content\/uploads\/2025\/07\/frederique-berub.jpg\"><\/div><div class=\"col-12 col-md wysiwyg-block-description\"><p><strong>Fr\u00e9d\u00e9rique B\u00e9rub\u00e9<\/strong><\/p><p>Fr\u00e9d\u00e9rique B\u00e9rub\u00e9, B.Sc, est \u00e9tudiante \u00e0 la ma\u00eetrise en biochimie. Par ses travaux, elle tente de mieux comprendre les m\u00e9canismes de formation amylo\u00efdes et de trouver un moyen pour les \u00e9viter. Hors du laboratoire, elle se pla\u00eet \u00e0 expliquer la science aux adolescents, pour qui elle donne divers ateliers.<\/p>\n<\/div><\/div><\/div>\n<p>&nbsp;<\/p>\n<p><strong>References:<\/strong><\/p>\n<p>Santiago, J. A.; Potashkin, J. A. The Impact of Disease Comorbidities in Alzheimer&#8217;s Disease. Front Aging Neurosci 2021, 13, 631770. DOI: 10.3389\/fnagi.2021.631770\u00a0 From NLM PubMed-not-MEDLINE.<\/p>\n<p>Care, D. Alzheimer disease Dementia. 2021. https:\/\/dementiacare.com.my\/abc-of-dementia\/alzheimer-disease-dementia\/ (accessed 2025 21\/01).<\/p>\n<p>Opie, E. L. The Relation Oe Diabetes Mellitus to Lesions of the Pancreas. Hyaline Degeneration of the Islands Oe Langerhans. J Exp Med 1901, 5 (5), 527-540. DOI: 10.1084\/jem.5.5.527\u00a0 From NLM PubMed-not-MEDLINE.<\/p>\n<p>Torner, R.; Kupreichyk, T.; Gremer, L.; Debled, E. C.; Fenel, D.; Schemmert, S.; Gans, P.; Willbold, D.; Schoehn, G.; Hoyer, W.; et al. Structural basis for the inhibition of IAPP fibril formation by the co-chaperonin prefoldin. Nat Commun 2022, 13 (1), 2363. DOI: 10.1038\/s41467-022-30042-y\u00a0 From NLM Medline.<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>Ah la maladie d\u2019Alzheimer, qui n\u2019en a pas peur\u00a0? Une maladie sournoise qui retire tranquillement l\u2019ind\u00e9pendance et les souvenirs qui affectait environ 50 millions de personnes en 2016. On conna\u00eet tous quelqu\u2019un qui en a \u00e9t\u00e9 victime. 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